Efficient biotransformation of naringenin to naringenin α-glucoside, a novel α-glucosidase inhibitor, by amylosucrase from Deinococcus wulumuquiensis.

著者が報告した結果

DwASのNαGへのbiotransformation rateは21.3%、他ASasesは7.1-16.2%と報告され、active siteへのアクセスと残基/変異体の影響が検討されています。生成物NαGはnaringeninよりhuman intestinal α-glucosidaseを効率的に阻害しました。

研究の条件

研究デザイン

DwASなどによるnaringenin α-glucoside生合成、docking/mutationとα-glucosidase assay。

対象者・研究対象

細菌由来ASase/変異酵素とhuman intestinal α-glucosidase assay。ヒト参加者ではない。

原資料の材料・成分名

naringenin、sucrose、生成物NαGとDeinococcus由来ASase。最初はnaringenin acceptor、kinetic文ではdonorと原記載される。

比較条件

DwASのbiotransformation rate vs他Deinococcus ASases。

成分名は原資料の表現を保持しています。異なる形態・製剤の研究結果を、そのまま同じ成分の商品に当てはめることはできません。

読み取りの補足

酵素と生成物の機序結果で、human intestinal enzymeという名称はヒト介入を意味しません。原acceptor/donorの役割表記の違いを修復せず、7.1-16.2%は酵素rateの範囲でCIではありません。NαGを親naringenin同一形態へ統合しません。