研究紹介

著者が報告した内容

ヒトの酵素CYP1はCYP2Aより効率よくナリンゲニンの3′位を酸化し、エリオジクチオールを生成しました。さらに、水酸基を5つ持つ生成物が2種類できました。植物の酵素と異なり、ヒトのP450酵素では、ナリンゲニンとエリオジクチオールの不飽和化は起きませんでした。著者はアピゲニンの酸化を報告し、分子の結合を予測する解析ではCYP1B1による分子の認識についても報告しました。

著者の結論

著者は、フラボノイドの酸化でヒトのCYP1が重要で、CYP2A13も一部関与すると述べています。ヒトのCYP1B1と植物のCYP82D.1には、反応する分子を認識する部位（SRS）に類似点があるとしています。

研究の条件

研究デザイン

ヒトのP450酵素のうち、CYP1系とCYP2A系によるフラボノイドの酸化を調べ、分子がどのように結合するかを予測する解析も行いました。

原資料の材料・成分名

naringenin、eriodictyol、apigenin、genistein と human CYP 酵素、比較する植物酵素。

比較条件

ヒトのCYP1とCYP2Aの反応効率、ヒトと植物のP450酵素の反応、ヒトのCYP1B1と植物のCYP82D.1が分子を認識する特徴を比較しました。

成分名は原資料の表現を保持しています。異なる形態・製剤の研究結果を、そのまま同じ成分の商品に当てはめることはできません。