Endo-β-N-acetylglucosaminidases from infant gut-associated bifidobacteria release complex N-glycans from human milk glycoproteins.

著者が報告した結果

特定bifidobacteriaの酵素存在はglycoprotein deglycosylation能力と関連した。EndoBI-1はfucosylation・antenna数・sialylationに影響されず多種N-glycanを放出し、whole milkもN-deglycosylationした。active-site mutantは結合を保ち、lactoferrin incubationはoligosaccharide関連遺伝子を誘導した。

著者の結論

著者はbifidobacteriaとhost N-glycansの新しい相互作用と、幅広い特異性を持つendoglycosidaseを示し、glycoproteomicsの道具となる可能性を述べる。

研究の条件

研究デザイン

Bifidobacterium isolatesのendo-β-N-acetylglucosaminidase、EndoBI-1活性・結合・mutant、および遺伝子誘導の実験。ヒト参加者割付はない。

対象者・研究対象

B.longum subsp.longum、B.longum subsp.infantis、B.breve isolates、B.infantis ATCC 15697およびglycoproteins/whole milk試料。isolates/試料数は未記載。

原資料の材料・成分名

B.infantis ATCC 15697由来EndoBI-1と菌isolates。human lactoferrin/IgA/IgG/whole milkはdeglycosylation対象、human/bovine lactoferrinはincubation刺激。

比較条件

glycan構造の違い、EndoBI-1 active-site mutationに伴う結合、human/bovine lactoferrin incubationの文脈。正式対照条件の全体構成は未記載。

成分名は原資料の表現を保持しています。異なる形態・製剤の研究結果を、そのまま同じ成分の商品に当てはめることはできません。

読み取りの補足

ヒトmilkやlactoferrinを用いるが、結果は菌・酵素とglycanの相互作用である。乳児へのlactoferrin/Bifidobacterium投与効果へ移さず、ATCC番号や糖鎖構造の数字を用量・効果量としない。